蛋白质相对分子量(),分散于溶液中形成()的胶态体系。
A.小,稳定
B. 小,不稳定
C. 大,稳定
D. 大,不稳定
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A.小,稳定
B. 小,不稳定
C. 大,稳定
D. 大,不稳定
A.52、52
B.50、50
C.52、50
D.50、49
A、透析法:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开; 盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。常用的中性盐有:硫酸铵.氯化钠.硫酸钠等。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇.甲醇.丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。其原理在于破坏蛋白质分子表面的水化膜并消除同性电荷的存在。
B、电泳法:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量、带电性质以及分子大小。
C、层析法:利用混合物各组分理化性质的差异,在相互接触的固定相与流动相之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
D、沉降速度法:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
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